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Síntesis de péptidos de hasta 150 AA
Como expertos en la síntesis de péptidos, en ProteoGenix podemos sintetizar péptidos de hasta 150 AA.
Gama de modificaciones ilimitada
ProteoGenix offers an unlimited range of peptide modifications to adapt to all your applications.
Si no hay péptido, no hay cargo
Su proyecto es nuestra prioridad, así que volveremos a empezar una y otra vez hasta que consigamos el péptido adecuado, de lo contrario, no pagará nada.
Preguntas frecuentes acerca de la síntesis de péptidos
¿QUÉ INCLUYE NUESTRO SERVICO DE SÍNTESIS DE PÉPTIDOS?
Nuestro servicio de síntesis de péptidos incluye el péptido liofilizado y un informe que contiene un análisis de control de calidad completo (secuencia de aminoácidos, información acerca de las modificaciones, pureza del péptido, espectro de masas y HPLC).
¿QUÉ GRADO DE PUREZA DEBERÍA ELEGIR PARA MI SÍNTESIS DE PÉPTIDOS?
El grado de pureza de la síntesis de péptidos puede tener un impacto importante sobre el precio de la síntesis de péptidos personalizada, pero también puede resultar crítico para el éxito de sus experimentos. Por este motivo, ponemos a su disposición esta pequeña tabla que resume los grados de pureza solicitados para varias aplicaciones:
| Grados de pureza de péptidos | Aplicaciones: |
|---|---|
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Brutos |
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>70% |
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>80% |
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>95% |
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Por supuesto, si su aplicación no se menciona en esta tabla, póngase en contacto con nuestro gestor de cuentas especializado sin ningún compromiso, ¡estará encantado de ayudarle a elegir el grado de pureza de péptidos más adecuado en su caso!
¡CÓMO PUEDO SOLUBILIZAR MI PÉPTIDO?
ProteoGenix puede ofrecerle un servicio de ensayos de solubilidad. En este caso, no necesitará consumir parte de su solución madre de péptido para realizar ensayos de solubilidad.
Si elige realizar estos ensayos por su cuenta, el método que se utiliza habitualmente consiste en la determinación de la carga de su péptido. Para péptidos pequeños, de hasta 5 aminoácidos, el agua destilada sigue siendo la primera opción. En los demás casos, puede consultar esta pequeña guía que le ayudará a definir las condiciones de solubilización óptimas en función de su secuencia de péptidos concreta:
-
Asigne -1 a los residuos ácidos (Asp/D, Glu/E) y al ácido carboxílico terminal. Asigne +1 a los residuos básicos (Arg/R, Lys/K, His/h) y al amino terminal. Sume ambos valores para determinar la carga total de su péptido.
-
Si la carga total es positiva, intente disolver su péptido en agua. Si no se disuelve, acidifique su solución con una solución de ácido acético (del 10 al 30 %). Si el ácido acético no permite la dilución de su péptido a una concentración suficiente, añada TFA.
-
Si la carga total es negativa y el péptido no contiene residuos de cisteína, intente disolverlo en agua. Si no se disuelve, añada hidróxido de amonio para obtener la concentración deseada.
-
Si la carga total calculada es cero, la dilución se puede conseguir con disolventes orgánicos como metanol. etanol, isopropanol y acetonitrilo. En función de la aplicación final, se puede utilizar una pequeña cantidad de DMSO diluido con agua. Se debe prestar especial atención a los péptidos que contienen residuos de cisteína, metionina o triptófano, ya que estos son sensibles a la oxidación. En estos casos, sustituya el DMSO por DMF.
Síntesis de péptidos para la producción de anticuerpos
SELECCIÓN DE PÉPTIDOS
Los antígenos peptídicos sintéticos pueden resultar herramientas muy potentes para la generación de anticuerpos monoclonales y policlonales (p. ej., desarrollo de hibridomas). Generalmente, la selección de péptidos se basa en el análisis de la secuencia de la proteína nativa para la selección de epítopos antigénicos. Normalmente, las secuencias antigénicas se eligen en base a propiedades fisicoquímicas tales como la hidrofilidad, flexibilidad y accesibilidad, ya que:
- Las secuencias hidrófilas normalmente resultan privilegiadas, ya que las proteínas presentes en soluciones acuosas presentan residuos hidrófilos expuestos en la superficie.
- También se puede estudiar la accesibilidad de la secuencia diana en la proteína nativa, ya que el impedimento estérico puede dificultar la interacción anticuerpo-antígeno.
- La flexibilidad de la estructura secundaria también se considera una propiedad crítica, ya que hace que resulten una buena elección para la generación de anticuerpos contra proteínas nativas.
La longitud del antígeno peptídico también es un factor crítico que se debe tener en cuenta, ya que los péptidos cortos (< 10 AA) no presentan un tamaño suficiente como para servir de epítopos, mientras que los péptidos largos (> 20 AA) pueden adoptar conformaciones que no se reflejan en la estructura de la proteína nativa. Por tanto, generalmente, un antígeno peptídico de 10-20 AA se considera óptimo para la producción de anticuerpos.
ESTRATEGIA DE ACOPLAMIENTO PEPTÍDICO
Generalmente, un péptido, por sí solo, tiende a provocar una respuesta inmune débil. Para resolver este problema, normalmente se conjugan a una molécula transportadora. La conjugación de péptidos a un vehículo requiere que se consideren principalmente dos factores:
- Orientación del péptido: una norma general es que siempre se debe presentar el péptido de una forma similar a la que sería presentado por la proteína nativa.
- Naturaleza de la proteína transportadora: la proteína transportadora contiene varios epítopos que estimulan la respuesta inmune. La hemocianina de lapa californiana (KLH) y la albúmina sérica bovina (BSA en inglés) son las proteínas transportadoras más usadas, siendo preferible la KLH, que no está implicada en ensayos experimentales y presenta mayor inmunogenicidad.
Principio de la síntesis de péptidos
La mayor parte de las síntesis de péptidos se basan en la técnica de síntesis en fase sólida mediante la estrategia de protección con Fmoc desarrollada por Atherton y Sheppard en los años 70.
La síntesis peptídica en fase sólida consiste en el acoplamiento gradual de aminoácidos para conseguir la cadena peptídica deseada. En este método, la cadena peptídica se une covalentemente a una resina insoluble, que es un polímero sintético que contiene grupos funcionales.
Estos grupos reaccionan con el extremo carboxílico de los aminoácidos N-protegidos, lo que conduce a un acoplamiento covalente. Para evitar reacciones no deseadas (y, por tanto, productos secundarios), se realiza una protección transitoria del grupo amino terminal y una protección permanente de las cadenas laterales de aminoácido. La desprotección del aminoácido acoplado a la superficie sólida y la activación del grupo ácido carboxílico terminal del aminoácido añadido conduce al acoplamiento del aminoácido. Entre etapa y etapa, se lleva a cabo una etapa de lavado para eliminar posibles productos secundarios y reactivos.
La síntesis peptídica consiste en una repetición de este esquema de reacción hasta obtener la secuencia deseada. A continuación, el péptido final se escinde de la superficie de resina mediante un ácido fuerte (generalmente TFA).