Anticorps spécifiques de modifications post-traductionnelles

Les modifications post-traductionnelles jouent un rôle important dans la structure et la fonction des protéines. Plus de 200 modifications post-traductionnelles existent in vivo et chacune d’entre elles joue un rôle important. Chez ProteoGenix, nous développons des anticorps anti-MPT pour diverses applications de recherche : signalisation cellulaire, diagnostic de maladies, structure et fonction des protéines, développement de protéines thérapeutiques…

La glycosylation est l’une des modifications post-traductionnelles les plus fréquentes, mais aussi les plus complexes et les plus mal comprises. Il est couramment observé dans les protéines sécrétées et membranaires. Les oligosaccharides peuvent être soit N-liés à un atome d’azote (généralement à l’azote d’amide d’un résidu d’asparagine), soit O-liés à un atome d’oxygène d’une sérine ou d’une thréonine.
La glycosylation est également particulièrement importante dans le domaine thérapeutique, car la plupart des produits biothérapeutiques approuvés sont des glycoprotéines. Il a été démontré qu’il influence divers paramètres tels que le repliement des protéines, leur ciblage, leur stabilité, leur demi-vie, leur immunogénicité… Ainsi, la détection des cibles glycosylées (et le développement d’anticorps spécifiques de la glycosylation hautement spécifiques et sensibles) avec une grande précision est un point clé dans le développement de nouveaux produits biopharmaceutiques et pour de nombreuses autres applications de recherche.

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La phosphorylation des protéines correspond à la fixation d’un groupement phosphate sur un résidu d’acide aminé, généralement une sérine (dans la plupart des cas), une thréonine ou une tyrosine. L’étape de phosphorylation est effectuée par des kinases tandis que l’étape de déphosphorylation est réalisée par des phosphatases. La phosphorylation est impliquée dans la régulation de nombreux processus cellulaires tels que la croissance cellulaire, l’apoptose cellulaire, la signalisation cellulaire…

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La méthylation des protéines désigne l’ajout d’un groupe méthyle à un résidu d’acide aminé. Cette addition de méthyle, médiée par des méthyltransférases, peut se produire soit sur un atome d’azote (N-méthylation), soit sur un atome d’oxygène (O-méthylation). En raison de sa petite taille, la méthylation n’a pas d’impact radical sur l’encombrement stérique du résidu modifié. La méthylation est connue pour augmenter l’hydrophobie des protéines et pour neutraliser une charge négative lorsqu’elle est liée à des acides carboxyliques. On a constaté qu’elle se produit sur jusqu’à 8 acides aminés différents dans divers organismes, mais les résidus méthylés les plus couramment étudiés restent les lysines et les arginines.
La méthylation de la lysine et de l’arginine au niveau des histones est connue pour jouer un rôle important dans la régulation de l’épigénétique et des maladies.

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L’ubiquitination des protéines fait référence à l’ajout d’un polypeptide 8kDA composé de 76 AA à l’extrémité N-terminale d’une protéine. L’ubiquitination représente un processus multi-enzymatique impliquant l’action successive de trois enzymes : l’enzyme activatrice d’ubiquitine E1, l’enzyme conjugatrice d’ubiquitine E2 et l’ubiquitine ligase E3. L’ubiquitination peut avoir lieu de deux manières différentes:

• La mono-ubiquitination qui correspond à l’ajout d’une seule molécule d’ubiquitine et qui est impliquée dans la régulation du trafic endocytique, l’inflammation et la réparation de l’ADN.

• La polyubiquitination aboutissant à la formation d’une protéine polyubiquitinée reconnue par le protéasome 26S dans la voie de dégradation des protéines.

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La N-acétylation peut être un processus réversible ou irréversible et consiste en le transfert d’un groupe acétyle sur un atome d’azote. La N-acetylation a lieu en deux étapes :

1. Le clivage de la méthionine par la méthionine aminopeptidase

2. L’ajout d’un groupe acétyle à partir de l’acétyl-CoA par la N-acétyltransférase.

La plupart des protéines eucaryotes sont acétylées, mais leur signification biologique n’est toujours pas claire.

L’acétylation est très bien étudiée dans le cas des protéines histones où l’acétylation de la lysine se produit via l’histone acétyltransférase (HAT) et entraîne une augmentation de l’activité transcriptionnelle.

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L’amidation correspond au remplacement du groupe carboxyle C-terminal d’une protéine par un groupe amide.  C’est l’une des MPT C-terminales les plus courantes.
L’amidation des protéines est catalysée par une enzyme bifonctionnelle, la peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase (PAM). PAM correspond à un précurseur qui contient 2 enzymes catalysant la réaction d’alpha-amidation :

• La monooxygénase alpha-hydroxylante de la peptidylglycine (PHM) catalyse l’hydroxylation stéréospécifique du carbone alpha de la glycine de tous les substrats de la peptidylglycine.

• La lyase alpha-amidante de la peptidyl-alpha-hydroxyglycine (PAL) génère le produit alpha-amidé.

La règle de l’amidation n’est pas encore totalement comprise. Cependant, suite à certaines études sur l’interaction des peptides amidés avec leurs récepteurs respectifs, on pense qu’il joue un rôle déterminant dans l’interaction ligand-récepteur. L’amidation neutralise la charge négative de l’extrémité C-terminale du peptide et augmente ainsi son hydrophobie et potentiellement sa capacité à se lier à un récepteur.

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